Zastosowanie związków amoniowych

Czwartorzędowe sole amoniowe

wchodzą w skład nowoczesnych preparatów
zabezpieczających drewno przed
działaniem grzybów pleśniowych oraz
owadów i glonów. Najbardziej znany z nich
to DDAC (chlorek
didecylodimetyloamoniowy – tzw. Borman).
Dużą zaletą jest jego silne powiązanie z
drewnem. Stosowany pod farby i lakiery
zwiększa odporność biologiczną
drewnianych elementów budowlanych.

Adrenalina, noradrenalina

Są to hormony wydzielane do krwi i podnoszące
ciśnienie krwi w poczuciu niebezpieczeństwa

Adrenalina przygotowuje organizm do walki
lub ucieczki.

Noradrenalina uczestniczy w

przenoszeniu

impulsów między

włóknami nerwowymi.

Cl

CH

2

CH

2

CH

2

CH

2

CH

2

CH

3

CH

3

CH

2

CH

2

CH

2

CH

2

CH

2

CH

2

N

+

CH

2

CH

2

CH

3

CH

2

CH

2

CH

2

CH

2

CH

2

CH

3

chlorek didecylodimetyloamoniowy,
DDAC

CH

O

H

O

H

CH

2

OH

NH

2

CH

O

H

O

H

CH

2

OH

NH

CH

3

Katalizatory przeniesienia fazowego (KPF)

(Prof. Mąkosza – Warszawa)

KPF-mają za zadanie doprowadzenie do
wzajemnego kontaktu substancji o
właściwościach hydro i lipofilowych.

Katalizatorem są czwatorzędowe sole
amoniowe transportują one odczynnik
nieorganiczny z fazy wodnej w głąb fazy
organicznej.

Podobne znaczenie mają etery
koronowe.(selektywnie kompleksują
kationy o określonej średnicy).

R-Cl +NaCN  R-CN +H

2

O

Katalzatorem przemiany jest Q

+

Cl

–

(TEBA)

Q

+

Cl

–

+ NaCN  Q

+

CN

–

+

NaCl

Q

+

CN

–

+ R-Cl  Q

+

Cl

–

+ R-CN

CH

2

N

+

CH

2

CH

2

CH

2

CH

3

CH

3

CH

3

Cl

chlorek

benzylotrietyloamoniowy

TEBA

Na

+

,

CN

–

Q

+

CN

–

Q

+

CN

–

R-Cl

Aminokwasy

Białka stanowią najważniejszą grupę biocząsteczek .Stanowią
składnik tkanki, mięśni , skóry . Z punktu widzenia chemii są
to biopolimery – poliamidy. Zbudowane z cząsteczek
kwasów 2-aminokarboksylowych o ogólnym wzorze
RCH(NH

2

)COOH nazywanych potocznie -aminokwasami.

Podstawowych jest około 20.

Glicyna Gly (G)
kwas aminoetanowy
(kwas aminooctowy)

O

C

CH

2

OH

NH

2

Alanina Ala (A)
kwas 2-aminopropanowy
(kwas 2-aminopropionowy)

O

C

CH

OH

NH

2

CH

3

Walina val (V)
kwas

2-amino-3-

metylobutanowy
(kwas

2-

aminoizowalerianowy)

CH

CH

3

CH

3

O

C

CH

OH

NH

2

Właściwości chemiczne aminokwasów

Aminokwasy występują w postaci jonów
obojnaczych
jest to efekt odszczepienia protonu H

+

od

grupy COOH oraz koordynacyjnego
przyłączenia tego protonu
do azotu grupy aminowej –NH

2

Strukturze tej odpowiadają ich właściwości,są ciałami
stałymi,o wysokiej temperaturze
topnienia,rozpuszczalnymi w wodzie

W zależności od podstawników dzielimy aminokwasy na
3 grupy

1. Obojętne np.: glicyna, alanina, walina

2. Kwasowe np.:

3. Zasadowe np.:

CH

CH

3

CH

3

O

C

CH

O

NH

3

+

O

C

O

H

CH

2

O

C

CH

OH

NH

2

kwas asparginowy

Asp (D)

kwas glutaminowy

Glu (E)

O

C

O

H

CH

2

CH

2

O

C

CH

OH

NH

2

C

NH

2

NH

NH

CH

2

CH

2

CH

2

O

C

CH

OH

NH

2

arginina

Arg (R)

CH

2

O

C

CH

OH

NH

2

N

NH

histydyna

His (H)

Otrzymywanie aminokwasów

1.   z kwasów karboksylowych

2. z aldehydów w wyniku addycji nukleofilowej amoniaku i
następnie HCN

CH

2

CH

3

OH

C

O

CH

CH

3

OH

C

O

Br

CH

CH

3

OH

C

O

NH

2

Br

2

/P

NH

3

nadmiar

CH

2

CH

3

H

C

O

CH

2

CH

3

H

C

NH

CH

2

CH

3

CH

NH

2

CN

OH

C

O

CH

2

CH

3

CH

NH

2

HCN

NH

3

H

2

O

Reakcje aminokwasów

Podstawowe reakcje

Reaktywność chemiczna aminokwasów wynika przede
wszystkim z obecności w ich cząsteczkach funkcyjnych grup
karboksylowej i aminowej .

1.    Reakcje grupy kwasowej

Aminokwasy podobnie jak kwasy karboksylowe tworzą poprzez
podstawienie grupy OH w grupie karboksylowej estry, amidy,
chlorki kwasowe.

OH

CH

3

CH

NH

2

O

CH

3

C

O

CH

3

CH

NH

2

CH

3

C

NH

2

O

CH

NH

2

CH

3

C

OH

O

CH

NH

2

CH

3

C

Cl

O

PCl

5

NH

3

H

+

NH

3

Reakcje aminokwasów

1.    Reakcje grupy aminowej

Grupa

aminowa

aminokwasów

ulega

wszystkim

charakterystycznym reakcjom dla amin.

Alkilowanie- prowadzące do powstania N-
alkilopochodnych

Acylowanie-- prowadzące do powstania N-
acylopochodnych

Br

CH

3

CH

NH

2

CH

3

C

OH

O

NH

CH

3

CH

CH

3

C

OH

O

CH

NH

2

CH

3

C

OH

O

CH

3

C

Cl

O

CH

3

C NH

O

CH

CH

3

C

OH

O

Budowa i nomenklatura peptydów

Najistotniejszą reakcją chemiczna aminokwasów jako cząsteczek
dwufunkcyjnych jest ich zdolność do łączenia w związki o
charakterze polimerycznym tzw. peptydy za pomocą wiązania
amidowego –CO-NH- tzw.wiązania peptydowego.

Wiązanie peptydowe powstaje z wykorzystaniem grupy
karboksylowej sąsiadującej z grupą aminową jednego i -

aminowej drugiego aminokwasu.

Produkt powstający w reakcji
łączenia sią dwóch aminokwasów
nazywamy dipeptydem . np :

alanina

–

seryna

(

Ala

-

Ser

)

Ponieważ w cząsteczce dipeptydu pozostaje wolna grupa aminowa i
karboksylowa , istnieje możliwość dalszego łączenia się z jeszcze
innym aminokwasem i wówczas powstaje tripeptyd , tetrapeptyd
itd.

CH

CH

3

CH

3

O

C

CH

OH

N

H

SH

CH

2

O

C

CH

N

H

O

C

CH

2

N

H

CH

2

O

C

CH

NH

2

Phe

-

Gly

-

Cys

-

Val

OH

CH

2

O

C

CH

OH

N

H

CH

3

O

C

CH

NH

2

Budowa i nomenklatura peptydów cd

Generalnie dla układu np.; ala-ser-val może powstać w
wyniku syntezy sześć strukturalnie różnych tripeptydów
(o odrębnych własnościach fizycznych i biologicznych).

Ala-Ser-Val

sekwencja 1

Ala-Val-Ser sekwencja 2

Ser-Ala-Val sekwencja 3

Ser-Val-Ala sekwencja 4

Val-Ala-Ser sekwencja 5

Val-Ser-Ala sekwencja 6

Przy ustalaniu budowy peptydu należy znać nie tylko
aminokwasy składowe lecz także kolejne ich połączenia tzw
sekwencje.

Oligopeptydy:
2-10 aminokwasów
Polipeptydy:
10-100
aminokwasów
Białka:
> 100
aminokwasów

Określamy budowę peptydu- poprzez hydrolizę wiązań
peptydowych. Otrzymane w wyniku hydrolizy -

aminokwasy, rozdzielamy za pomocą metod
chromatograficznych.

Syntetyczne metody otrzymywania peptydów

o określonej strukturze.

Jest to zagadnienie złożone, ponieważ aminokwasy to związki
dwufunkcyjne mogą wytworzyć wiązanie peptydowe pomiędzy
cząsteczkami tego samego aminokwasu np.; gly-gly zamiast
sekwencji gly-ala.

Dlatego syntezę peptydu, należy wykonać według określonego
planu.

1. Zabezpieczenie grupy aminowej.

2. Przeprowadzenie grupy karboksylowej zabezpieczonego

aminokwasu
w postać bardziej reaktywną np.; chlorek kwasowy.

3. Właściwa reakcja z drugim aminokwasem.

4. Odblokowanie grupy aminowej.