Data: 22.10.2009r.

Skład grupy:

Temat ćwiczenia: Aminokwasy

Aminokwasy są to organiczne związki chemiczne, zawierające grupę aminową -NH₂ (zasadową) oraz grupę karboksylową -COOH (kwasową) lub – w ujęciu ogólniejszym – dowolną grupę kwasową, np. sulfonową. W roztworach aminokwasy występują jako tzw. sole wewnętrzne (amfolity). Niezwykle ważnym kryterium aminokwasów jest więc punkt izoelektryczny (pI).

Tradycyjny podział

Najczęściej stosowanym podziałem aminokwasów jest podział na podstawie charakterystyki właściwości podstawnika aminokwasów. Wyodrębniamy siedem grup:

1. Aminokwasy alifatyczne
Ich podstawnikiem jest łańcuch węglowodorowy. Najprostszym przedstawicielem tej grupy jest glicyna, która za cały łańcuch boczny ma atom wodoru. Alanina ma łańcuch boczny utworzony z grupy metylowej. Walina, leucyna i izoleucyna mają rozgałęzione łańcuchy węglowodorowe. Nietypowym aminokwasem jest prolina zawierająca układ heterocykliczny z drugorzędową resztą aminową. Jej pochodna hydroksyprolina jest przykładem aminokwasu rzadkiego.



              Glicyna (Gly)                               Alanina (Ala)                                       Walina (Val)


              Leucyna (Leu)                             Izoleucyna (Ile)                                     Prolina (Pro)

2. Aminokwasy zawierające grupę hydroksylową
Do grupy tej należy seryna i treonina. Aminokwasy te mają podstawioną grupę hydroksylową w miejsce wodoru przyłączonego do pierwszego atomu węgla w podstawniku.

 Seryna (Ser)                       Treonina (Thr)


3. Aminokwasy zawierające siarkę w podstawniku
Są to metionina i cysteina. Oba posiadają pewne unikalne cechy, które są wykorzystywane przez wszystkie organizmy żywe.
Metionina jest aminokwasem startowym w procesie translacji białka.
Cysteina posiada wolna grupę sulfhydrolową, która może reagować z taką samą grupą drugiej cysteiny. Reakcja ta prowadzi do utworzenia mostka siarczkowego pomiędzy atomami siarki. Wiązanie to odgrywa ważną role w tworzeniu struktury przestrzennej białek.

                                          Cysteina (Cys)                                         Metionina (Met)



4. Aminokwasy aromatyczne
Aminokwasy aromatyczne posiadają w łańcuchu podstawnika pierścienie sześciowęglowe. Należą do nich: fenyloalanina, tyrozyna i tryptofan. Obecność pierścienia aromatycznego powoduje, że fenyloalanina i tryptofan nie są syntezowane przez zwierzęta. Ich pochodne wykazują właściwości oligodynamiczne i regulatorowe np. hormony T₃ i T₄.



        Fenyloalanina (Phe)                         Tyrozyna (Tyr)                                 Tryptofan (Trp)


5. Aminokwasy amidowe
Zalicza się do nich, asparginę i glutaminę. Ich cząsteczki zawierają zmodyfikowaną grupę karboksylową przez wstawienie za grupę hydroksylową grupy aminowej.

     Aspargina (Asn)                        Glutamina (Gln)



6. Aminokwasy kwaśne
Wykazują odczyn kwaśny, ponieważ mają dodatkową grupę karboksylową. Zalicza się do nich: kwas asparginowy i kwas glutaminowy.

Kwas asparginowy (Asp)                                 Kwas glutaminowy (Glu)



Aminokwasy zasadowe

Wykazują odczyn zasadowy, ponieważ mają dodatkową grupę aminową. Zalicza się do nich: lizynę, argininę i histydynę, przy czym ta ostatnia nie zawsze posiada ładunek dodatni (zależy to od bezpośredniego otoczenia aminokwasu). Histydyna ma bardzo słabe właściwości zasadowe, często występuje w centrach aktywnych wielu enzymów związanych z odwodornieniem, gdyż może łatwo odłączać lub przyłączać protony.

U Procaryota spotyka się rzadkie aminokwasy posiadające dwie grupy aminowe i dwie karboksylowe. Przykładem jest kwas dwuaminopimelinowy - ważny składnik ściany.

              Lizyna (Lys)                               Arginina (Arg)                                   Histydyna (His)

Aminokwasy występujące w białkach

Istnieje kilka sposobów klasyfikacji aminokwasów. Jednym ze sposobu jest podział na aminokwasy wystękujące w białkach. Białka są budowane przez 20 aminokwasów występujących w nich. Te same aminokwasy budują białka zwierzęce jak i roślinne. Aminokwasy budujące białka to: Glicyna, Alanina, Walina, Leucyna, Izoleucyna, Prolina, Hydroksyprolina, Seryna, Treonina, Cysteina, Metionina, Fenyloalanina, Tyrozyna, Tryptofan, Aspargina, Glutamina, Kwas asparginowy, Kwas glutaminowy, Lizyna, Arginina i Histydyna.

Aminokwasy egzogenne i endogenne

Aminokwasy egzogenne są to aminokwasy, które nie są syntezowane w organizmie ludzkim, a ich obecność w białkach spożywanych decyduje o wartości odżywczej. Histydyna jest niezbędna dla dzieci do 12 roku życia, ale nie jest niezbędna dla dorosłych.
Aminokwasy endogenne są to aminokwasy, które są syntezowane w organizmie ludzkim.

Aminokwasy egzogenne i endogenne

Aminokwasy egzogenne	Aminokwasy endogenne
Lizyna Metionina Leucyna Izoleucyna Histydyna Fenyloalanina Teroina Tryptofen Walina	Alanina Glicyna Aspargina Glutamina Seryna Cysteina Prolina Hydroksyprolina Arginina Tyrozyna

Aminokwasy glikogenne i ketogenne

Aminokwasy glikogenne są to aminokwasy, których metabolizm prowadzi do powstania glukozy (sacharydów).
Aminokwasy ketogenne są to aminokwasy, których metabolizm prowadzi do powstania związków ketonowych (kwas β-hydroksymasłowy, kwas acetomasłowy, aceton).


Aminokwasy glikogenne i ketogenne

Glikogenne	Ketogenne	Glikogenne i ketogenne
Alanina Arginina Aspargina Kwas asparginowy Cysteina Kwas glutaminowy Glutamina Glicyna Histydyna Prolina Hydroksyprolina Metionina Seryna Treonina Walina	Leucyna Lizyna	Izoleucyna Fenyloalanina Tryptofan Tyrozyna

Elektroforeza - technika analityczna, rzadziej preparatywna, stosowana w chemii i biologii molekularnej, zwłaszcza w genetyce. Jej istotą jest rozdzielenie mieszaniny związków chemicznych na możliwie jednorodne frakcje przez wymuszanie wędrówki ich cząsteczek w polu elektrycznym.

Cząsteczki różnych substancji różnią się zwykle ruchliwością elektroforetyczną. Parametr ten jest w przybliżeniu wprost proporcjonalny do ładunku elektrycznego cząsteczki i odwrotnie proporcjonalny do jej wielkości. Zależy także od kształtu cząsteczki.

Istnieje wiele wariantów tej techniki. W zależności od ośrodka, w którym następuje rozdział wyróżnić można elektroforezę bibułową (dziś już przestarzałą i praktycznie nie używaną), żelową i kapilarną.

W aminokwasach podobnie jak i w cukrach występuje zjawisko izomerii optycznej i strukturalnej. Przez analogię do cukrów należy spodziewać się wśród aminokwasów odmian L i D oraz (+) i ( -).

Jest to spowodowane obecnością w cząsteczkach aminokwasów centr chiralnych (z wyjątkiem glicyny). Każdy aminokwas z wyjątkiem glicyny może istnieć w tego rodzaju odmianach izomerycznych, różniących się rozmieszczeniem w przestrzeni czterech podstawników związanych z atomem węgla (alfa).

Kryteria podziału aminokwasów

Istnieje wiele kryteriów podziału aminokwasów:

• Rodzaj rodnika (łańcuchowe, pierścieniowe)

• Polarność rodnika (polarny, niepolarny)

• Miejsce syntezy (endogenne, egzogenne)

• Położenie grupy aminowej względem karboksylowej (α, β, γ, δ i ε-aminokwasy)

• Przemiany szkieletów:

  • Glikogenne (dostarczają pirogronianu)

  • Ketogenne (dostarczają Acetylo-CoA)

  • Glikoketogenne

• Występowanie w białkach (proteogenne, nieproteogenne)

• Klasy aminokwasów:

  • Alifatyczne

  • Siarkowe

  • Aromatyczne

  • Obojętne (z grupą OH)

  • Kwasowe

  • Zasadowe

  • Prolina

W zależności od położenia grupy aminowej, można wyróżnić α, β, γ, δ i ε-aminokwasy, gdzie litera grecka określa odległość pomiędzy grupą aminową, a karboksylową. W α-aminokwasach obie te grupy funkcyjne przyłączone są do tego samego atomu węgla.

Ze względu na liczbę grup aminowych i karboksylowych wyróżnia się aminokwasy:

• obojętne – gdy jest tyle samo (zwykle po jednej) grup aminowych i karboksylowych

• kwasowe – gdy przeważa liczba grup karboksylowych

• zasadowe – gdy przeważa liczba grup aminowych