AMINOKWASY - związki organiczne, pochodne kwasów karboksylowych, zawierają dwie grupy funkcyjne: aminową –NH₂ i karboksylową –COOH. Rodniki R mogą mieć budowę łańcuchową lub pierścieniową, zawierają często boczne grupy funkcyjne. Posiadają zdolność łączenia się w związki za pomocą wiązania peptydowego. Wykazują różne właściwości fizykochemiczne (m.in. polarność, kwasowość, objętość).

Rola: 20 aminokwasów wchodzi w skład białek; składnik enzymów i hormonów; substraty energetyczne; prekursorzy hormonów; uczestniczą w budowie centrów katabolicznych białek enzymatycznych; szereg istotnych funkcji w organizmie: budowa i praca mięśni, budowa przeciwciał, udział w syntezach, wpływ na przemianę materii czy budowę kości.
BIOSYNTEZA AMINOKWASÓW – procesy biochemiczne, zachodzące w organizmie, prowadzące do powstania aminokwasów.
Pierwotna synteza aminokwasów – reakcje włączania amoniaku w związki organiczne, prowadzące do powstawania aminokwasów. Wtórna synteza aminokwasów – przenoszenie grupy aminowej z aminokwasu na α-ketokwas, z wytworzeniem nowego aminokwasu. Szlaki biosyntezy aminokwasów różnią się w zależności od aminokwasu i od organizmu.
Aminokwasy, które organizm jest w stanie zsyntetyzować, zwane są aminokwasami endogennymi. 
Podstawowe znaczenie ma biosynteza kwasu glutaminowego i amidu – glutaminy. Kwas ten dostarcza grup aminowych do syntezy innych aminokwasów poprzez transaminację. Biosynteza przebiega dwuetapowo: kwas β-ketoglutarowy łączy się z amoniakiem, powstaje iminokwas, który ulega redukcji do kwasu glutaminowego przy udziale dehydrogenazy glutaminianowej (współdziałanie z NADH/NADPH).
BIOSYNTEZA BIAŁEK – uwarunkowany genetycznie proces prowadzący do wytworzenia cząsteczek białka, zachodzi we wszystkich żywych komórkach. Proces przebiega w rybosomach, które są zlokalizowane w cytoplazmie, mitochondriach i chloroplastach. Rola rybosomów w biosyntezie białek jest niespecyficzna, o rodzaju łańcucha polipeptydowego syntetyzowanego w obrębie rybosomu decyduje mRNA, powstający w procesie transkrypcji w jądrze komórkowym. Biosynteza białek obejmuje wytwarzanie aminoacylo-tRNA oraz formowanie się łańcucha polipeptydowego (proces translacji).
Zachodzi w organizmach żywych przy udziale kwasów nukleinowych i ATP. Każde białko ma unikatową sekwencję aminokwasów, o której decyduje informacja genetyczna zawarta w DNA - jest ona zapisana w postaci kolejnych niezachodzących wzajemnie na siebie kodonów. W procesie transkrypcji informacja zawarta w sekwencji nukleotydów zostaje przepisana w komplementarną do niej sekwencję RNA, a następnie jako gotowa matryca (mRNA) przemieszcza się do cytoplazmy komórki, gdzie w procesie translacji jest syntetyzowany łańcuch białkowy.
BIOSYNTEZA KWASÓW TŁUSZCZOWYCH - reakcje prowadzące do powstania kwasów tłuszczowych z jednostek acetylo-CoA. Synteza kwasów tłuszczowych zachodzi w cytozolu. Acetylo-CoA, powstający w wyniku rozpadu węglowodanów, stanowi wyjściowy związek w syntezie kwasów tłuszczowych. U większości organizmów głównym produktem w biosyntezie kwasów tłuszczowych jest kwas palmitynowy, z którego dalej mogą powstawać inne kwasy. Proces biosyntezy jest katalizowany przez wiele enzymów związanych w syntetazie kwasów tłuszczowych. Etapy biosyntezy:
1. Aktywacja acetylo-CoA przez karboksylazę do malonylo-CoA w obecności ATP i witaminy H (biotyny)
2. Synteza kwasów tłuszczowych w kompleksie wieloenzymowym.
3. Etap redukcji odbywa się przy udziale NADPH i reduktazy 3-oksoacylo-ACP.
4. Uwalnianie gotowego łańcucha kwasu tłuszczowego.
Powstałe kwasy tłuszczowe są gromadzone w komórkach w postaci estrów glicerolu.
BUDOWA BIAŁKA – liniowa sekwencja aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi (wiązanie kowalencyjne między grupą α-aminową jednego aminokwasu i α-karboksylową kolejnego). Cząsteczki białka zbudowane są zwykle z 20 aminokwasów. Wiązania: peptydowe, wodorowe, dwusiarczkowe, jonowe. Stanowią najbardziej różnorodną grupę związków chemicznych w komórce. Struktura pierwszorzędowa – sekwencja aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym, ich kolejność, liniowe ułożenie determinowane genetycznie. Utrwalana wiązaniami peptydowymi. Struktura drugorzędowa – sposób i stopień skręcenia łańcucha peptydowego. Zwinięcie struktury pierwszorzędowej utrwalone wiązaniami wodorowymi. Ich zerwanie powoduje nieodwracalne zniszczenie białka – denaturację. Struktura α-heliks (śrubowa) i harmonijka (fałdowa). Struktura trzeciorzędowa – warunkuje właściwości białka, stabilizowana przez wiązania powstające pomiędzy oddalonymi od siebie aminokwasami (wiązania wodorowe, jonowe, mostki dwusiarczkowe); również może ulegać denaturacji. Dodatkowe zwinięcie łańcucha polipeptydowego w ściśle określony sposób. Struktura czwartorzędowa – sposób połączenia się struktur trzeciorzędowych w przestrzeni. Dotyczy białek zbudowanych z więcej niż jednego łańcucha polipeptydowego. Sposób asocjacji podjednostek białkowych w większe agregaty. Typy białek: strukturalne (wzmacniają i ochraniają komórki), zapasowe (zapasowe substancje pokarmowe), transportowe (transport określonych substancji między komórkami), regulatorowe (niektóre pełnią funkcje hormonów – insulina), kurczliwe (uczestniczą w ruchach komórek), ochronne (chronią organizm przed obcymi ciałami), enzymy (katalizują określone reakcje chemiczne). Funkcje: kataliza enzymatyczna, transport i magazynowanie, uporządkowany ruch, funkcje mechaniczno-strukturalne, ochrona immunologiczna, wytwarzanie i przekazywanie impulsów nerwowych, kontrola wzrostu komórek.
LIPIDY - grupa związków chemicznych, których głównym składnikiem są kwasy tłuszczowe.
Tłuszcze proste: tłuszcze właściwe – estry glicerolu i wyższych kw. tłuszczowych; woski - estry wyższych alkoholi jednowodorotlenowych i wyższych kw. tłuszczowych. Tłuszcze złożone (w cząsteczkach oprócz alkoholu i kw. tłuszczowych występują inne składniki): fosfolipidy, glicerolipidy, sterole. Funkcje – stanowią materiał energetyczny, budulcowy, budują błonę komórkową, substrat syntezy hormonów i witamin, skład ściany komórkowej, chronią rośliny przed utratą wody i czynnikami zewnętrznymi, warstwa termoizolacyjna u zwierząt.
ENZYMY – katalizatory, które zmieniają szybkość reakcji, same nie ulegając zmianie. Są wysoce specyficzne, ich aktywność może być regulowana. Zmniejszają energię aktywacji niezbędną zapoczątkowania reakcji. Enzym posiada miejsce aktywne, do którego dostaje się substrat - łączy się z enzymem w kompleks aktywny ES. Miejsce aktywne znajduje się najczęściej blisko powierzchni cząsteczki (bruzdy lub wgłębienia), reagujące cząsteczki substratu zajmując te miejsca zbliżają się do siebie, co ułatwia reakcję. Kształt centrum nie odpowiada dokładnie kształtowi cząsteczki substratu, po zawiązaniu substratu z enzymem następuje indukowane dopasowanie. Apoenzym – białkowa część enzymu, wymaga obecności koenzymu by stać się aktywnym enzymem. Holoenzym – aktywny enzym (apoenzym + koenzym). Koenzym – organiczny kofaktor enzymu, zwykle uczestniczy w reakcji chemicznej jako nośnik e, p lub określonych grup chemicznych; luźno związana część niebiałkowa.
Podział: 1. Oksydoreduktazy – kataliza reakcji oksydacyjno-redukcyjnych; 2. Transferazy – kataliza przenoszenia grup funkcyjnych z cząsteczki donora na cząsteczkę akceptora; 3. Hydrolazy – katalizują reakcje hydrolizy; 4. Liazy – katalizują określone reakcje powstawania lub rozpadu podwójnych wiązań; 5. Izomerazy - katalizują przemianę cząsteczki z jednej formy izomerycznej w inną; 6. Ligazy – katalizują sprzężone z hydrolizą ATP określone reakcje łączenia się dwu cząsteczek.
CZYNNIKI WPŁYWAJĄCE NA AKTYWNOŚĆ ENZYMÓW – stężenie enzymu – przy nadmiarze substratu S szybkość reakcji jest proporcjonalna do stężenia enzymu E. Zależność szybkości reakcji od stężenia E uwidacznia się wyraźnie tylko w początkowym okresie jej przebiegu. Natężenie katalizy zmniejsza się zwykle w miarę upływu czasu – spadek ilości S, denaturacja części białkowej enzymu. Stężenie substratu – zwiększenie stężenia S powoduje wzrost szybkości reakcji. Szybkość wzrasta tylko do pewnego momentu, osiągając wartość maksymalną. Dalszy wzrost stężenia S nie wpływa znacząco na przyrost aktywności katalitycznej enzymu (brak wolnych miejsc aktywnych). Szybkość maksymalna – wszystkie cząsteczki E biorą udział w katalizie, wszystkie miejsca aktywne zostają wysycone substratem S, tworząc aktywne kompleksy ES. Przy dużym nadmiarze substratu przebieg reakcji jest nawet częściowo hamowany. Temperatura – istotny czynnik wpływający na szybkość reakcji. Enzymy działają w ograniczonym zakresie temperatur. Przy niskich temp. enzymy praktycznie nie wykazują działania, w miarę wzrostu temperatury wzrasta szybkość katalizowanej reakcji, osiągając wartość maksymalną (optymalna), po czym maleje na skutek stopniowej denaturacji białek. pH – dla każdego enzymu istnieje optymalne pH, przy którym jego aktywność jest największa. Niewielkie nawet odchylenie od optimum pH powoduje spadek aktywności enzymu. W krańcowo niskim lub wysokim pH następuje denaturacja. Aktywatory – czynniki chemiczne przyspieszające aktywność (np. jony metali)
INHIBITORY – drobnocząsteczkowe substancje hamujące w sposób wybiórczy działanie enzymów, substancje naturalne występujące w ustroju lub wprowadzane do organizmu z zewnątrz. Inhibicja kompetecyjna – inhibitor konkuruje z właściwym substratem o centrum aktywne – odwracalna. Inhibicja niekompetecyjna – inhibitor łączy się z wolnym enzymem lub kompleksem ES – często nieodwracalna (trwale inaktywuje lub niszczy enzym, gdy połączy się z jego grupą funkcyjną).