2013
I termin
Niebieska:
1. Guanidyny mocznicowe - działanie toksyczne, konsekwencje.
2. Amoniogeneza w wątrobie.
3. Hiperamonemia - biochemiczne działanie terapeutyczne, związki używane do wiązania amoniaku.
4. Cykl kw. glutaminowego - glutaminy w OUN - lokalizacja komórkowa, znaczenie, przebieg.
5. Hormony powstające z aminokwasów. Podać substraty i produkty.
6. Pacjent z umiarkowaną hiperamonemią i podwyższoną argininą - podaj prawdopodobną przyczynę takich zaburzeń i konsekwencje.
Biała:
1. Źródła amoniaku w mięśniach, przykłady, konsekwencje defektów enzymatycznych.
2. Metabolizm amoniaku w nerce, znaczenie.
3. Hiperamonemia - biochemiczne działanie terapeutyczne, związki używane do wiązania amoniaku.
4. Guanidyny (zydy) mocznicowe - działanie toksyczne, konsekwencje.
5. Acyduria orotowa + podwyższony amoniak. Przyczyny i konsekwencje
6. Aminy biogenne - wymienić, mechanizm powstawania.
II termin
1.D-aminokwasy- funkcje, przykłady
2. cykl bursztynianowo-glicynowy- gdzie, znaczenie, przebieg
3. katepsyny
4. katabolizm i występowanie waliny- gdzie zachodzi, przebieg, produkty końcowe
5. aminokwasy ketogenne wymienić i katabolizm
6. defekt hydroksylazy fenyloalaniny i jakie konsekwencje
III termin:
1. Poliaminy- biosynteza, funkcje
2. Amoniogeneza w nerce
3. Aminokwasy glukogenne
4. Alkaptonuria
5. Hiperamonemia I
6. Arginina
IV termin:
1.Toksyczność jonów amonowych
2.Alkaptonuria - defekt enzymatyczny, konsekwencje
3.Arginina - synteza , miejsce, znaczenie
4.Źródła amoniaku i drogi jego eliminacji z mięśni szkieletowych
5.Hormony powstające z aminokwasów - substraty i produkty
2012
I termin 2012 aminokwasy:
Biała kartka:
1. Fenyloketonuria. defekt, konsekwencje, diagnostyka.
2. Hiperamonemia II - defekt, znaczenie.
3. Cykl glukoza-alanina - przebieg, miejsce, znaczenie.
4. Hormony powstające z aminokwasów. Podać substraty i produkty.
5. Biosynteza cytruliny. Przebieg. Miejsce. Znaczenie.
6. Proteoliza ATP-niezależna - znaczenie, istota procesu.
7. Metabolizm amoniaku w nerce.
8. Katabolizm leucyny.
Zielona kartka:
1. Alkaptonuria. defekt, konsekwencje, diagnostyka.
2. Hiperamonemia I - defekty, znaczenie.
3. Cykl purynowy - przebieg, miejsce, znaczenie.
4. Hormony powstające z aminokwasów. Podać substraty i produkty.
5. Biosynteza argininy. Miejsce, przebieg, znaczenie.
6. Proteoliza ATP-zależna - znaczenie, istota procesu.
7. Metabolizm amoniaku w ścianie jelita.
8. Katabolizm waliny.
II termin 2012
przemiany glutaminy/kw. glutaminowego w OUN
toksyczny wpływ NH4+ na OUN
mocz o zapachu syropu klonowego - jaki defekt
aminokwasy glukogenne - wymienić, znaczenie
co powstaje z argininy - znaczenie substancji
katepsyny
cykl bursztynianowo - glicynowy
biosynteza melanin
III termin+IV termin
Nie spisane ale powtorzyły się z tych z góry + pytanie o D-aminokwasy na 3 terminie
2011
I TERMIN
1. Metabolizm waliny - miejsce, produkty końcowe, przebieg
2. Cykl mocznikowy - subkomórkowe rozmieszczenie enzymów i regulacja
3. Cykl purynowy - przebieg, znaczenie
4. Hiperhomocysteinemia - przyczyny, znaczenie patogeneza
5. Jony amonowe w nerce - powstawanie, co się z nimi dzieje
6. Hormony powstające z aminokwasów - wymienić substraty i produkty.
II TERMIN
1. Mechanizm powstawania i usuwanie jonów amonowych w mięśniach.
2. Cykl mocznikowy- genetycznie uwarunkowane zaburzenia, biochemiczne konsekwencje
3. Katabolizm metioniny- enzymy, defekty, produkty końcowe
4. Hiperfenyloalaninemnia- definicja, miejsce defektu
5. Toksyczność jonów amonowych
III TERMIN
1. Powstawanie i utylizacja jonów amonowych w mózgu.
2. Katepsyny - funkcje, ?.
3. Aminy biogenne - powstawanie, enzymy, funkcje.
4. Cykl bursztynianowo-glicynowy.
5. Alkaptonuria - defekt, znaczenie medyczne, diagnostyka
IV TERMIN
1. Toksyczność jonów amonowych
2. Cykl mocznikowy- zaburzenia, wymienić i krótko opisać
3. Hormony, które są produktami metabolizmu aminokwasów- substratu i produkty
4. Hiperhomocysteinemia- przyczyny, skutki
5. Cykl purynowy- enzymy, znaczenie
Gdy szefem katedry był profesora G :
Kolokwium VIII, termin I, 19.05.2010
1. Metabolizm Phe z uwzględnieniem związków ważnych biologicznie.
2. Markery kościoresorpcji - opisać; przydatność diagnostyczna.
3. Śpiączka mleczanowa - patomechanizm?, defekty enzymatyczne, konsekwencje?
4. Profilaktyka kamicy szczawianowej.
5. Udział jelita w metabolizmie azotu alfa-aminokwasowego.
6. Proteazy przewodu pokarmowego - podział, charakterystyka, [chyba mechanizm działania]
7. Homocysteina - metabolizm; pierwotne i nabyte przyczyny hiperhomocysteinemii, skutki.
Kolokwium VIII, termin II, 24.05.2010
1. Cykl purynowy - przebieg, lokalizacja narządowa, znaczenie.
2. Metabolizm aminokwasów rozgałęzionych - przebieg, związki pośrednie, bloki.
3. Swoista profilaktyka kamicy moczanowej.
4. Śpiączka wątrobowa egzogenna - przyczyny, patobiochemia, charakterystyka jadów jelitowych.
5. Proteoliza ATP-zależna i ATP- niezależna, lokalizacja, znaczenie, przebieg.
6. Diagnostyka fenyloketonurii step-by-step, zasady metod.
Kolokwium VIII TERMIN III, 2010
1. Cykl bursztynianowo-glicynowy
2. Zaburzenia genetyczne w Cyklu mocznikowym
3. Regulacja metabolizmu białek (składniki pokarmowe, hormony)
4. Aminokwasy glukogenne i ketogenne (zasady podziału, efekty metaboliczne)
Kolokwium VIII 2010 IV termin
1)Homocysteina, metabolizm, skutki kliniczne (dr Siemianowicz)
2)Enzymy proteolityczne układu pokarmowego, podział, aktywacja (mgr Likus)
3)Fenyloalanina, metabolizm z uwzględnieniem substancji aktywnych (dr Wójcik)
4)Rola jelita w metabolizmie amoniaku (dr Francuz)
5)Cykl mocznikowy, umiejscowienie narządowe i subkomórkowe, przebieg, regulacja (dr Posielężna)
I termin 2009
1. homocysteina- metabolizm, przyczyny pierwotne i nabyte hiperhomocysteinemii, konsekwencje
medyczne
2. alkaptonuria- defekt, diagnostyka, znaczenie medyczne
3. tryptofan- przemiany z uwzględnieniem związków biologicznie ważnych
4. enzymy proteolityczne przewodu pokarmowego- podział, mechanizm aktywacji i działania
5. rola jelita w przemianach azotu aminokwasów
6. cykl mocznikowy- lokalizacja komórkowa i subkomórkowa, regulacja, przebieg
II termin 2009
1. MSD-rozwinąć skrót,patogeneza, diagnostyka
2. metaloproteazy - miejsce występowania, regulacja aktywności
3. tyrozyna - metabolizm z uwzględnieniem ważnych biologicznie związków
4. aminy biogenne - powstawanie, enzymy biorące udział, 5 przykładów z funkcjami
5. cykl purynowy - przebieg, lokalizacja, znaczenie
III termin 2009
1. Zespolenie wrotno-czcze - konsekwencje
2. Metabolizm aminokwasów kończących się na pirogronianie – enzymy, związki pośrednie
3. Amonemia typ II – przyczyna, konsekwencje, diagnostyka
4. Biosynteza melatoniny – enzymy, miejsce biosyntezy, funkcja melatoniny
I termin 2008
1. hiperhmocysteinemia- przyczyny pierwotne i wtórne, patomechanizm
2. markery kościotworzenia – wymienić, charakterystyka, znaczenie diagnostyczne
3. tworzenie i degradacja serotoniny- produkty pośrednie, enzymy, znaczenie dla diagnostyki
4. MSD rozwinąć skrót, czego defekt, biochemiczne i kliniczne skutki
5. Proteazy macierzy zewnątrzkomórkowej- działanie, aktywatory i inhibitory
II termin 2008
1. rola ściany jelita w metabolizmie azotu
2. alkaptonuria- przyczyna objawy
3. typy hiperfenyloalaninemi oraz przyczyna
4. metabolizm leucyny- produkty pośrednie i enzymy
5. cykl gamma glutamylowy- miejsce znaczenie przebieg
III termin 2008
1.osteokalcyna- budowa biosynteza znaczenie biomedyczne
2. histydyna degradacja znaczenie ważnych biologicznie metabolitów pośrednich
3. regulacja cyklu mocznikowego
4.wybrac dwie aminy katecholowe – metabolizm, degradacja, produkty pośrednie, enzymy i koenzymy
IV termin 2008
1. defekty genetyczne w cyklu mocznikowym
2. metabolizm amoniaku w nerce- źródło, utylizacja
3. metabolizm tyrozyny- produkty pośrednie i konchowe, znaczenie biomedyczne
I termin 2007
1. Proteazy i antyproteazy - podział, charakterystyka, znaczenie biomedyczne
2. Wpływ glikokortykoidów na gospodarkę azotową - miejsce uchwytu
3. Aminy katecholowe - biosynteza i degradacja, produkty pośrednie, koenzymy
4. Rola jelita w gospodarce azotowej - struktura, reakcje, znaczenie biomedyczne
5. Cykl mocznikowy - lokalizacja narządowa i subkomórkowa, znaczenie argininy w regulacji cyklu
6. Fenyloketonuria - diagnostyka i monitorowanie leczenia
II termin 2007
1. Proteoliza ATP/nie ATP zależna
2. Histydyna
3. Serotonina
4. Hiperhomocysteinemia
5. Cykl bursztynianowo glicynowy
6. Metabolizm cytruliny – specyfika narządowa
I termin 2005
1. fenyloketonuria - przyczyny, objawy fizyczne i biochemiczne
2. homocysteinuria - przyczyny, objawy fizyczne i biochemiczne
3. charakterystyka enzymów w trawieniu białek
4. metabolizm azotu w mięśniu
5. regulacja cyklu mocznikowego + defekty(choroby)
6. udział aminokwasów w syntezie amin katecholowych, lokalizacja narządowa, kofaktory, enzymy
I termin 2004
1. cykl gamma glutamylowy - enzymy, prod. pośrednie, znaczenie, lokalizacja
2. cykl purynowy - enzymy, lokalizacja, znaczenie
3. hiperhomocysteinemia - przyczyny, objawy, normy
4. alkaptonuria - przyczyny, objawy fizyczne i biochemiczne
5. trypsyna, chymotrypsyna, aktywacja, mechanizm działania, zakres pH
6. aminy katecholowe - biosynteza, degradacja, receptory
7. aminokwasy ketogenne - katabolizm, przyczyny zaburzenia, ogólna charakterystyka
Inne:
1. Cykl purynowy – przebieg, występowanie, znaczenie, enzymy.
2. Rola dehydrogenazy glutaminianowej w OUN.
3. Amoniogeneza.
4. Cytrulina.
5. Fenyloketonuria – przyczyny, rodzaje, skutki, diagnostyka, objawy fizyczne i biochemiczne.
6. Hiperhomocysteinemia – przyczyny, rodzaje, skutki, diagnostyka.
7. Aminy biogenne.
8. Tryptofan.
9. Rola jelita w metabolizmie azotu pozabiałkowego.
10. Cykl mocznikowy – przebieg, regulacja, zaburzenia.
11. Synteza noradrenaliny – enzymy, miejsce biosyntezy.
12. ADMA.
13. MSD – skrót, podstawy biochemiczne, diagnostyka, skutki.
14. Powstawanie i produkty katabolizmu serotoniny.
15. Markery kościotworzenia – wymienić i opisać, znaczenie, przydatność diagnostyczna.
16. Proteazy macierzy pozakomórkowej – wymień, opisz, inhibitory, aktywatory.
17. Cykl gamma-glutamylowy – enzymy, produkty pośrednie, znaczenie, lokalizacja.
18. Alkaptonuria – przyczyny, objawy fizyczne i biochemiczne.
19. Trypsyna i chymotrypsyna – aktywacja, mechanizm działania, zakres pH.
20. Aminy katecholowe – biosynteza, degradacja, receptory, lokalizacja narządowa, kofaktory,
enzymy.
21. Aminokwasy ketogenne – katabolizm, przyczyny zaburzenia, ogólna charakterystyka.
22. Metabolizm azotu w mięśniu.
23. Enzymy proteolityczne
24. Hipo/hiperkalcemia- przyczyny
25. Cykl glutaminowy.
26. Poliaminy, funkcja, przykłady, biosynteza.
27. Aminokwasy ograniczające.
28. Enzymy cyklumocznikowego, regulacja, lokalizacja komórkowa.
29. Wpływ b17OH-estradiolu na białka.
30. Markery stresu oksydacyjnego.
31. Metabolizm histydyny.
32. Regulacja cyklu mocznikowego.
33. Enzymy proteolityczne.
34. Kreatyna i kreatynina.
Pokarmowa regulacja metabolizmu białek:
1) Pokarm (rozumiany jako mieszanina węglowodanów, białek i tłuszczów...) powoduje wzrost stężenia insuliny -> wzrost anabolizmu białek. Odwrotnie głodówka powoduje rozpad białek (praktycznie tylko te z mięśni się tu liczą) -> wzrost wolnych aminokwasów w osoczu.
2) Ilość białka w tym pokarmie. Zakładając że jak ktoś waży 70 kilo to ma ok. 12kg białek, z czego 100-200g ulega codziennie degradacji (przy wyrównanym bilansie N) to równa ilość powstaje de novo. Przy zastosowaniu diety bezbiałkowej wydalanie azotu z moczem spada do 0,17-0,21mol (2,5-3,0g) co odpowiada 18,75g białka. Jest to minimum azotowe, czyli podanie tej ilości białka (minimum białkowe) pozwala na wyrównany bilans białek (pod warunkiem dostarczania węglowodanów, lipidów itp.). Jak nie ma tego minimum to organizm zjada sam siebie (mięśnie) produkując ważniejsze białka - np. te robione przez wątrobę. Jak już w ogóle nic nie ma to jest hipoalbuminemia i biedne dzieci mają duże brzuszki...
3) Jakość białek w tym pokarmie. Podział aiminokwasów na egzogenne i endogenne. No to standardowe info z Harpera. Nie wiem tylko czy mam tu rozrysować schematy co przechodzi w co (podobnie jak w pytaniu o "aminokwasy ketogenne i glukogenne). Ja bym podał tylko przykłady że tyrozynę się zrobi z fenyloalaniny ale odwrotnie już nie. Że można podać odpowiednie ketokwasy żeby zrobić nawet te egzogenne. Że tych endogennych organizm nie syntezuje jak są w pokarmie w wystarczającej ilości. Itp.
4) Jakość innych czynników w tym pokarmie. Minimalne dostarczanie energii w postaci węgli i lipidów żeby organizm mógł sobie metabolizować białka a nie się ratować ich kosztem. No i witaminy. Podstawa to wit C potrzebna do hydroksylacji proliny i lizyny w najpospolitszym białku. Fosforan pirydoksalu do tych wszystkich przemian między aminokwasami. Biotyna do grup karboksylowych. B12 i foliany do przemian metioniny itd. K i znowu C do wyspecjalizowanych białek - krzepnięcie i met. kości. Rzuciłbym jeszcze miedź dla enzymów.
Do podziału aminokwasów na glukogenne i ketogenne - jedyne sensowne wytłumaczenie jest w Bańkowskim 2009.
Pytania spisane z medicube.