Wzór	Nazwa
	glicyna
	alanina
	walina
	leucyna
	izoleucyna
	prolina
	seryna
	treonina
	cysteina
	metionina
	fenyloalanina
	tyrozyna
	tryptofan
	kwas asparaginowy
	asparagina
	kwas glutaminowy
	glutamina
	lizyna
	arginina
	histydyna

Wszystkie aminokwasy występują w organizmach żywych jako formy L, tj. grupa aminowa występuje po lewej stronie płaszczyzny.

Aminokwasy dzielimy na niepolarne (alanina, walina, leucyna, izoleucyna, metionina, prolina, fenyloalanina, tryptofan, tyrozyna, łańcuch boczny cysteiny) i polarne, gdzie polarne dzieli się na kwasowe (z dodatkową grupą COOH lub ich amidy tj. kwas asparaginowy i glutaminowy oraz asparaginian i glutaminian) oraz zasadowe (z dodatkową grupą NH₂ tj. lizyna i arginina) . Prolina jest iminokwasem, gdyż posiada drugorzędową grupę aminową.

W środowisku silnie kwaśnym aminokwasy zachowują się jak kwasy, gdyż zarówno grupa COOH jak i NH₃⁺ mogą oddawać protony; w silnie zasadowym środowisku są zasadami, gdyż grupa COO^- jak i NH₂ mogą przyłączać protony.

Punkt izoelektryczny (pI) to taka wartość pH przy której cząsteczka aminokwasu ma wypadkowy ładunek równy zero. Przy wyższym występuje jako anion, przy niższym – jako kation. Przy pH = pI tworzy sól wewnętrzną – jon obojnaczy.

Aminokwasy niezbędne (egzogenne) to: izoleucyna, leucyna, lizyna, metionina, fenyloalanina, treonina, tryptofan i walina, przy czym dla noworodków i dzieci jeszcze arginina i histydyna. Pozostałe to aminokwasy endogenne.

Aminokwasy niebiałkowe to te, które powstają w naturze, lecz nie uczestniczą podczas translacji DNA. Są to np. beta-alanina (składnik CoA) , L-fenyloglicyna, ornityna, cytrulina itp.

Wiązanie peptydowe (amidowe) łączy grupę alfa-karboksylową z alfa-aminową, dając wodę. Ma 0,132 nm długości, gdyż występuje w dwóch formach rezonansowych (mezomerycznych), przy czym atom wodoru –NH- znajduje się prawie zawsze w pozycji trans w stosunku do atomu tlenu, za wyjątkiem wiązań aminokwasów z proliną, gdzie atom wodoru może być w pozycji cis. Jest to wiązanie płaskie.

Skład aminokwasowy określa liczbę poszczególnych aminokwasów w łańcuchu i jest często dla niego charakterystyczny.

Struktura I-rzędowa to kolejność aminokwasów w polipeptydzie wynikająca z DNA i metod postranslacyjnych utrzymywana przez wiązania peptydowe, początkiem jest N-koniec, końcem: C-koniec, II-rzędowa – to regularne pofałdowanie w przestrzeni łańcucha (tj. alfa-helisa lub beta-kartka) utrzymywane przez wiązania wodorowe, III-rzędowa to przestrzenne ułożenie całego polipeptydu utrzymywane przez oddziaływania hydrofobowe, mostki disiarczkowe, wiązania jonowe i wodorowe; IV-rzędowa to struktura wielu polipeptydów utrzymywana przez wiązania disiarczkowe, wodorowe, jonowe i oddziaływania hydrofobowe.

Aminokwas N-końcowy ma wolną grupę alfa-aminową, a C-końcowy – alfa-karboksylową.

Oznaczanie N-końcowej pozycji:

• Metoda Sangera – reakcja 2,4-dinitrofluorobenzenu w środowisku zasadowym z N-końcowymi aminokwasami dając DNP-aminokwasy (żółte), po hydrolizie kwasowej w r-r zostaje N-koniec w postaci DNP-aminokwasu (dinitrofenylowego) i reszta wolnych aminokwasów (czasem zostają też inne, jak DNP-lizyna czy arginina)

• Metoda dansylowania – chlorek dansylu (chlorek 1-dimetyloaminonaftyleno-5-sulfonylu) reaguje z N-końcem, tworząc dansylowany polipeptyd, po hydrolizie kwasowej zostaje dansylo-aminokwas (DNS), następnie dokonuje się chromatografii, skuteczniejsza od Sangera

• Degradacja Edmana – reakcja N-końca z izotiocyjanianem fenylu, z czego produkt jest traktowany kwasem trójflurowooctowym. Powstaje pochodna tiazolinowa aminokwasu i reszta łańcucha, pochodna jest oddzielana za pomocą chromatografii lub elektroforezy

• Wykorzystanie aminopeptydaz

Oznaczanie C-końcowej pozycji:

• Hydranoliza – łańcuch reaguje z hydrazyną N­₂H₄ w podwyższonej temp. i śr. kwaśnym. Otrzymuje się pochodne hydrazynowe wszystkich aminokwasów i wolny C-aminokwas, oddzielany rozdziałem chromatograficznym

• Karboksypeptydazy

Hydroliza kwasowa: z kwasem solnym pod próżnią, w podwyższonej temp., niestety, zamienia kwaśne aminokwasy w ich amidy

Hydroliza zasadowa: bardziej problematyczna, stosowana tylko w niektórych przypadkach, z NaOH.

Hydroliza enzymatyczna: dla Asn, Gln, Trp, za pomocą egzo i endopeptydaz w niskim stężeniu, by same nie ulegały hydrolizie, np. chymotrypsyna dla aminokwasów aromatycznych, trypsyna – dla zasadowych, elastaza - alifatycznych

Mostki dwusiarczkowe powstają z cysteiny, która po utlenieniu daje cystynę i muszą zostać rozerwane przed sekwencjonowaniem, utlenia się je więc do kwasu cysteinowego lub do tauryny (z dekarboksylacją).

Peptydy naturalne o aktywności biologicznej

Oksytocyna, wazopresyna – aktywność hormonalna, działają pobudzająco – karnozyna, anseryna, antybiotyki – penicylina, aktynomycyna D. bradykinina – rozszerza naczynia krwionośne, angiotensyna II – zwęża je, Glutation to tripeptyd Glu-Cys-Gli, przeciwutleniacz, odtwarza grupy tiolowe z SO­₃H i –S-S-.

Aminokwasy są prekursorami w syntezie innych związków np. Trp – serotoniny i melatoniny, Tyr– neuroprzekaźników: dopy, dopaminy, noradrenaliny i tyroksyny i trójjodotyroniny, Glu – kwasu gamma-aminomasłowego (GABA), glicyna – porfiryn, a Asp, Glu i Gli – nukleotydów.

Aminy biogenne poza wcześniejszymi adrenaliną, dopaminą, noradrenaliną, histaminą czy melatoniną to etanoloamina powstała z Ser, kadaweryna z lizyny i putrescyna z ornityny; poliaminy to spermidyna i spermina.

Acetylacji ulegają grupy alfa-aminowe i beta-aminowa łańcucha lizyny. Donorem jest acetylo-CoA, reakcja zachodzi dzięki N-acetylotransferazie (np. z reakcji aniliny z Ac₂O powstaje acetanilid i kwas octowy). Acylacja polega na przyłączeniu kowalencyjnie nasyconego kwasu tłuszczowego np. palmitynowego wiązaniem estrowym do grup OH seryny i treoniny oraz tioestrowym z cysteiną i mirystynowego (C14) wiązaniem amidowym do grupy aminowej N-końcowej glicyny. Hydroksylacja to utlenienie poprzez przyłączenie grup OH, najczęściej do proliny (daje 4- lub 3-hydroksyprolina), lizyny (5-hydroksylizyna) i fenyloalaniny, wymaga Fe, O, witaminy C i alfa-ketoglutaranu. Fosforylacji ulegają seryna, treonina i tyrozyna dzięki kinazom (fosfatazy powodują defosforylację). Dodaje ona ładunki ujemne, zyskuje więcej wiązań wodorowych, zmienia charakter na polarny. Karboksylacji ulega Glu, dając kwas gamma-karbksyglutaminowy, mogący chelatować jony Ca. Metylacja polega na wymianie -H na -CH₃ np. w argininie, lizynie czy Glu.

Glikozylacja to reakcja przyłączenia łańcucha oligosacharydowego do łańcucha polipeptydowego (powstaje wtedy glikoproteina), za pomocą wiązania O-glikozydowego (Ser lub Thr i GlcNAc) i N-glikozydowe (Asn i GlcNAc). Glikacja jest nieeznymatyczna, reakcja pomiędzy grupą karbonylową monocukru redukującego (np. glukoza, galaktoza, fruktoza) a pierwszorzędową wolną grupą aminową białka. Powstaje zasada Schiffa z podwójnym wiązaniem między węglem a azotem (powstaje ładunek dodatni na azocie), która ulega przegrupowaniu Amadori do ketoaminy, ulegają jej hemoglobina i albumina.

Najczęstszym rodnikiem jest OH* i formy pośrednie B* (B – białko), BOO* itp. Powoduje on fragmentację łańcucha polipeptydowego na resztach Pro (powstaje N-glutamylopeptyd), Val, Ile, Leu, Lys i Glu; tyrozyna ulega przekształceniom do bityrozyny, cysteina – do sulfinianu, sulfeinianu i sulfonianiu cysteiny itp.

Deaminacja grup aminowych przy HNO₂ powoduje powstanie hydroksykwasu i cząsteczkowego azotu: NH₂CH₂COOH + HNO₂ -> HOCH₂COOH + N₂ + H₂O.