biochem kolo 14

17.

D.    Pody/yższeaie temperatur/ do prowadzano wzrostu amplitudy drgań poszczególnych atomów, które mogą-doprowadzić dojmęknięcia wiązań 'wodorowych i rozwijania sie

■ struktury alfa-helisy. fr    '

E.    Woda jako rozpuszczalnik osłabia wiązinia wodorowe, dzięki temu wraz z podwyższona

temperaturą sprzyj a rozwijaniu struktury'¹ heiikalnej .ł    i

5. Białka absorbują światło ultrafioletowe szczególrudąitzy długościach fal 192 oraz Pochłanianie to jest wykorzysty waiie przy pomiaraoąl^feżenia białek. Za pochłanh odpowiedzialne są:    ą _ ]

A.    rozgałęzione reszty waliny, izoleiic^Tiy i leucyny.

B.    wszystkie reszty o^!.charakterze zaiąclc^Wym

280 om. pochłanianie przy 280 am

.•jw

wiązania peptydowe llfll reszty tyrozyny i tryptofanu.

" E. Grupy SH i mostki dwusiarczkowęi aminokwasówzawierających siarkę

’j !, j    ł    !    |

ló. Fałdowanie drugorzędowych elementów struktury białek w trzeciorzędowe domeny odbywa się zgodnie z następującymi regułami;. |) 0.    h|    ^!

— /. Odcinki sąsiadujących sekwencji są w przes^ehljjukiadane obok siebie, ale tylko w równoległy bieg nici peptydowej. Przyczyną tego jest zgj 2. Odcinki sąsiadujących sekwencji są często ui<

nie łączników tylko pod kątem ISO .

-^m'"e obok siebie. Przebieg nici w strukturach

o.

W

może być zarówno równoległy jak i antyrównb legły .-fr

Odcinki sąsiadujących sekwencji są zawsze Władane po dwóch stronach jakiegoś odległego fragmentu nici peptydowej. Przyczyną tego jest dążenie do zachowania równoległego biegu wszystkich fragmentów nici_lp_beptydowej. jjjgaą •

Odcinki łącznikowe tworzą tylko prawoskręnie_r'Zgłęcia nici peptydowej.fr

Odcinki łącznikowe nigdy sierpie krzyżują i icfc^iizebięg nie pozwala na tworzenie węzłów.

Odcinki łącznikowe zawsze ulegają skrzy żonami!¹, tak aby helisy o. i taśmy (3 zostały ułożone

naprzemiennie, t    t

Reguły fałdowania podane są prawidłowo w

m

Ą.

B.

G

rjł)

E.

/ i 3•

1,    3:5

3 i 6

2,    4, 6 2, 4, 5

U

r"

,%fj!

iiitya);,

JfR

Wiązania kowalencyjne biorą udziały/ utrzymaniu sfruktLfry|jhi:

A.

B.

C.

E.

i i TI -rzędowej II i III ^rzędowej I i IV-rzędowej 7 Ii III - rzędowej I i V - rzędowej

,frr

4fę\ s,

Isibt;

lii':

> _

#>•

ril

18.- Główną przyczyną fałdowania się motywów drugorzędowych w struktury trzeciorzędowejest:

A.

C.

D.

E.    ■

hybrydyzacja sp² atomów azotu i węgla wiązania amidowego (peptydowego). oddziaływanie hydrofobowe reszt amiaokwasowych esfrytikacja grup -OH hydroksymninokwasjów;    - r-

ułożenie wiązania amidowego oraz tlenuy^^oksylowego i wodoru grupy amidowej w jednej płaszczyźnie/ Oj    W' •    i.

zygzakowaty charakterprzebiegmnici szid!eiete^:kowaIeneyjnego białek

, -plm--- •*    ,

j-: ;;-Hą:,:iBomenajjeststetd<ąurąnaddrugorzęddwą;hiąłka;fr^-‘d-,:

19. Prawidłowasą.stwierdzeniaz _

Bi - Domen;aijeshvyy.dzieiony^tiąikiurainieit^|||||Qnainięifr:ągmentem łań • ■    po MpeptytHrwego^    -Pd-j ■ •

C'.' - Białka-o- wielmmnkcj^_achimp'gąposiadać>\^tedomen D,._ W budowie domeny- możiiajząwsze wyróafi^^ka motywów |f# Wszystkie powyższe sty/ieiidzęnia są prawę^pe

^: *'    Rfira !

■{ : •

łańcucha

20. W' strukturze [V-rzedowej białek nie występują wiązania:

dliii ^ri-i

: A.i hydrofobowe

i/:,i!'