biochem kolo 15

i r

, n>-- V a t

15. Prawidłowej jest stwierdzenie

ij. Ł#¹

I;

bh'i [t‘L

Wici

Wspólną cecijią wiej .

w cząsteczce grup^|!!fą karboksylowej,;! .alfa aminowej B

.minokwasów, wchodzących w skład białek jest obecność , ,    , AWA_____!

B. Aminokwasy występujące w białkach s_:a wszystkie w formie D - '

C    Glicyna jest jedynym 'aminokwasem czynnym optyczrife -—.

D.    ■ Reszty waliny i izoleiię^ny są silnie po|ame —;

E.    Punkty^izoelekrryczne^waliny i izoleucyny _; wskazują na ich kwasowy charakter-

16. Prawidłowe V M

sa zdania:

ihM

m Struktura drugorzedowa¹

łańcuchami b o cznymifPltfam ino kwasowych. *j|

:ek jest wzmacn|kjf|jwiązaniami wodorowymi między'

B. Wiązania wodorowe istnieją.'tylko między łanduchami bocznymi aminokwasów kwaśnych :    i zasadowych.    V ■ ||    'Pff

||gf Łańcuchy boczne aminokwasów kwaśnych ^zasadowych w białku, mają znaczny udział w amfoterycznym charakterze białka. —    |||%|

_D. Stwierdzenia A, B, C sąi wszystkie prawidłowe ■'£'%) Tylko stwierdzenia A EBisą prawidłowe

I    te&Tih

mi

Alfa-helisa jest strukturą:

Mfik.fiji

A. Trzeciorzędową •

t|

Im

B.    Nie spotykaną w białkach globulamych-''

C.    Występującą wyłącznie w białkach fibryitamych .J3k Wzmocnioną wiązaniami dwusiarczpiwymi

flllf Spotykaną-zaróipo w białkach hbr>dąńgych jak i globulamych

Au

.8. Denańiracja białka:

.*=•    A. prowadzi do zmiany własności chemicznych .białka bez zmiany jego własności '

••! biologicznych    j | ¹    |p '1

B: zmienia tylko jego rozpuszczalność    ||pi$||

C. jest procesem egzotermicznym

EL* zmienia ty lico strukturę ;$tei>yszo- i drugorzęl|jl|ą białka jest procesem, ^u/    »1»

1, w którymlłąastępuje zwiększenie entropii.

i >[,    ' i

-19. Wyższe struktury alfa keratvnv to:    j Ą, m

A A. a-helikalne włókno z małymj fragmentem giobuląmym na końcu "H

aimer z dwóch podstawowych włókien a-helikalnych, okręconych wokół wspólnej osi "P A C. dimeryczne fragmenty łączą się w długie ,,pro|ofilamenty⁵’ a następnie w grubsze włókna ^ jeszcze wyższego rzędu' -?*    |§^; ■ ¹

i: f H

j|l|f wszystkie trzy poprzednie;,stwierdzenia są prawidłowe ,j E. peptydy aifa-keratyny niejpy.orzą struktur wyzhźyćh niż drugo-rzędowa ■r '    \}s jit:

20. W reakcji biuretowej dodatnią próbę, dająi^f^!*

: #Sf ft ■fi aft

, A. wszystkie aminokwasy |: jff§|j tripeptydy/i białka- i .C. tyiko aminokwasy aromatyczną.

\ i-te

•'ii

.... Ev:» aminokvyas-y;kwaśn&-'	-fi*. 1-	•. ’ ■' * i
Wolne.peptydy mogą: pełnić funkcję::	'"■jluiPfl"-'-
A. hormonów ^ B^1. neurotransmiterów ,		■ if
Ci układów redoksowych		o
Jg® Tylko odpowiedzi A i E	l|ipa,pr-ą widłowe	. .j
|g| Odpowiedzi A, B, C sa		t

iipidr

• ' *i'Ti

i «    ?.

•»( .