biochem kolo 13

' fi*'"*

diU ftbrźąiś

!M*; ' i

fli ■'

• i    i    /    - %

15. Wybierz prawidłowe stwierdzenie: j    $$$[$'^r|    ’

j A. Wspólną-cechą wię^bzóści aminokwasów; wchodzących w skład białek jest obecność w cząsteczce ^upy;,hydroksylowej    ¹ '••

J B. Aminokwasy wystęimjąć’e_ow. białkach są wszystkie w formie D

----- C    Glicyna jest jedynymf^rholcwasem cechującym się izomerią optyczną

, JA Reszty waiinyi izoleucyny mają charakter silnie zasadowy/

Punkty' izoeielctryczne glutaminianu i asparaginianu wskazują na kwasowy charakter ich reszt. ' j

.16. Prawidło weąązdania:

/^.J Struktura

• . \"hhi f- rj

łańcuchami

drugorzedowakbiaielc jest wzmacniana wiazamami jonowymi między •u "    • f%^T&wicf    .

m bocznymi reszcarponokwasowycn. —

> ttU -1^0. h" P+"Vf't T‘i    ^ —r-< > Vti -r\    h otM , U r~* ' : 1 /TT1 I WT I Tl S~\ {/'AA/ Cl C (WAS 'S~AAS Cl C T* \s

9

/

L

B. Wiązania, wodorowe ismiejąft^fkb między łańcuchami bocznymi aminokwasów kwaśnych ii zasadowych. —    TPA y "    . _:

icuchy boczne aminokwasowi kwaśnych i zasadowych, nadają białkom charakter

amfotsrvcznv__-    ,    ją; -    ’ jijf ■: ,

D. Stwierdzenia A, B, C są wsży-siiab;pravyidiows'^! i^;!i'    ^

[E.J Tylko stwierdzenia A i B sąiprawidłow?

m.g- '

17. Alfa-helisajest sirdpąrą:

Wtórną |    ' ;jJ    ■    . Ry:/-J.pGT.., f

f. Pierwotną (pie^yjszórzędową)    W&*

C.    Występującą wyłączriie^w białkach fibrylamychJ.

D.    Występującą wyjąę|ęie w białkach • globularnych

E.    Odpowiedzi Bji E> są'prawidłowe "" óhAi^^A^T

.*• ! fi-ip    i'h

.    j    :    15    • I    i |i. • .-    ■•••.

‘    ¹    ■' 7,,_n    ■    : . AiRi ;v.>Al

■ 'k Itako

13. Denaruracja białka:    -

A. prowadzi do zmiany właSńb&ci chemicznych białka bez zmiany jego własności '    I biologicznych    U -i    \’. ^V::    -

• |§1) jest procesem, w k

:órym następuj e zwięks zenie . entropii

C.    jest procesem, w którym następuje spadek entropii,- -

D.    zmienia tylko strukturę.czwartorzędową białek . , j' •• - ^i v"^;

E.    zmienia ryOko strukturę,*nie^y/szoj-. i drugorzędową bińłkam... •

.    • j ll|«i|||    ^:    J !■    u T A; i. -i

19. Wyższe struktury alfa keratyny to:    |r t uJ    _f j    -. i A-

A. a-helikalne włókno z majym fragmentem globuiamym na końcu } dimer z dwóchpodstaw^l^ch^włókien a-helikainych, okręconych wokóh wspólnej. osi C. dimeryczne fragmenty taszą się w długie „protonlamenty” a następnie w grubsze-włókna

"    Miii

P jeszcze wyższego, rzędu II .,

wszystkie trzy poprzednie^twjJhiizenia są prawidłowe ' E* peptydy-alfa-keratyny ^^qrzą|ślTuktur jyyższych niz- drugo-rzędowa:

20. W reakcji biuretoweirdodatnia próbę daj^f jji

““A... aniniokvvasy. siarkowe ijmomatyczne B..' wszystkie aminokwasy®|[MJlfi C aminokwasy kwaśne | Ir 1 Łi j;

-J^) śripeph/dy [ biaika flfi |[ I E. tylkomminokwasy aromatyczne ; •

’W

i'f

21. Wolne peptydy mogą pełnić funkcję:

—•    A. hormonów

B. neuro transmiterów'

Ck ułdadów redoksowych,^ ^lf^1;! .ii

Tyllco odpowiedzi A i B^śamrawidłowe Odpowiedzi A, B, C sń-br^wfciłójy/e

;    ■    'h?

trpp^

uiiiń

■tył i i

■ ił

Si-