AMINOKWASY - związki organiczne, pochodne kwasów karboksylowych, zawierają dwie grupy funkcyjne: aminową –NH₂ i karboksylową –COOH. Rodniki R mogą mieć budowę łańcuchową lub pierścieniową, zawierają często boczne grupy funkcyjne. Posiadają zdolność łączenia się w związki za pomocą wiązania peptydowego. Wykazują różne właściwości fizykochemiczne (m.in. polarność, kwasowość, objętość).

Rola: 20 aminokwasów wchodzi w skład białek; składnik enzymów i hormonów; substraty energetyczne; prekursorzy hormonów; uczestniczą w budowie centrów katabolicznych białek enzymatycznych; szereg istotnych funkcji w organizmie: budowa i praca mięśni, budowa przeciwciał, udział w syntezach, wpływ na przemianę materii czy budowę kości.
BIOSYNTEZA AMINOKWASÓW – procesy biochemiczne, zachodzące w organizmie, prowadzące do powstania aminokwasów.
Pierwotna synteza aminokwasów – reakcje włączania amoniaku w związki organiczne, prowadzące do powstawania aminokwasów. Wtórna synteza aminokwasów – przenoszenie grupy aminowej z aminokwasu na α-ketokwas, z wytworzeniem nowego aminokwasu. Szlaki biosyntezy aminokwasów różnią się w zależności od aminokwasu i od organizmu. Aminokwasy, które organizm jest w stanie zsyntetyzować, zwane są aminokwasami endogennymi. 
Podstawowe znaczenie ma biosynteza kwasu glutaminowego i amidu – glutaminy. Kwas ten dostarcza grup aminowych do syntezy innych aminokwasów poprzez transaminację. Biosynteza przebiega dwuetapowo: kwas β-ketoglutarowy łączy się z amoniakiem, powstaje iminokwas, który ulega redukcji do kwasu glutaminowego przy udziale dehydrogenazy glutaminianowej (współdziałanie z NADH/NADPH).
BIOSYNTEZA BIAŁEK – uwarunkowany genetycznie proces prowadzący do wytworzenia cząsteczek białka, zachodzi we wszystkich żywych komórkach. Proces przebiega w rybosomach, które są zlokalizowane w cytoplazmie, mitochondriach i chloroplastach. Rola rybosomów w biosyntezie białek jest niespecyficzna, o rodzaju łańcucha polipeptydowego syntetyzowanego w obrębie rybosomu decyduje mRNA, powstający w procesie transkrypcji w jądrze komórkowym. Biosynteza białek obejmuje wytwarzanie aminoacylo-tRNA oraz formowanie się łańcucha polipeptydowego (proces translacji).
Zachodzi w organizmach żywych przy udziale kwasów nukleinowych i ATP. Każde białko ma unikatową sekwencję aminokwasów, o której decyduje informacja genetyczna zawarta w DNA - jest ona zapisana w postaci kolejnych niezachodzących wzajemnie na siebie kodonów. W procesie transkrypcji informacja zawarta w sekwencji nukleotydów zostaje przepisana w komplementarną do niej sekwencję RNA, a następnie jako gotowa matryca (mRNA) przemieszcza się do cytoplazmy komórki, gdzie w procesie translacji jest syntetyzowany łańcuch białkowy.
BIOSYNTEZA KWASÓW TŁUSZCZOWYCH - reakcje prowadzące do powstania kwasów tłuszczowych z jednostek acetylo-CoA. Synteza kwasów tłuszczowych zachodzi w cytozolu. Acetylo-CoA, powstający w wyniku rozpadu węglowodanów, stanowi wyjściowy związek w syntezie kwasów tłuszczowych. U większości organizmów głównym produktem w biosyntezie kwasów tłuszczowych jest kwas palmitynowy, z którego dalej mogą powstawać inne kwasy. Proces biosyntezy jest katalizowany przez wiele enzymów związanych w syntetazie kwasów tłuszczowych. Etapy biosyntezy:
1. Aktywacja acetylo-CoA przez karboksylazę do malonylo-CoA w obecności ATP i witaminy H (biotyny)
2. Synteza kwasów tłuszczowych w kompleksie wieloenzymowym.
3. Etap redukcji odbywa się przy udziale NADPH i reduktazy 3-oksoacylo-ACP.
4. Uwalnianie gotowego łańcucha kwasu tłuszczowego.
Powstałe kwasy tłuszczowe są gromadzone w komórkach w postaci estrów glicerolu.
BUDOWA BIAŁKA – liniowa sekwencja aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi (wiązanie kowalencyjne między grupą α-aminową jednego aminokwasu i α-karboksylową kolejnego). Cząsteczki białka zbudowane są zwykle z 20 aminokwasów. Wiązania: peptydowe, wodorowe, dwusiarczkowe, jonowe. Stanowią najbardziej różnorodną grupę związków chemicznych w komórce. Struktura pierwszorzędowa – sekwencja aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym, ich kolejność, liniowe ułożenie determinowane genetycznie. Utrwalana wiązaniami peptydowymi. Struktura drugorzędowa – sposób i stopień skręcenia łańcucha peptydowego. Zwinięcie struktury pierwszorzędowej utrwalone wiązaniami wodorowymi. Ich zerwanie powoduje nieodwracalne zniszczenie białka – denaturację. Struktura α-heliks (śrubowa) i harmonijka (fałdowa). Struktura trzeciorzędowa – warunkuje właściwości białka, stabilizowana przez wiązania powstające pomiędzy oddalonymi od siebie aminokwasami (wiązania wodorowe, jonowe, mostki dwusiarczkowe); również może ulegać denaturacji. Dodatkowe zwinięcie łańcucha polipeptydowego w ściśle określony sposób. Struktura czwartorzędowa – sposób połączenia się struktur trzeciorzędowych w przestrzeni. Dotyczy białek zbudowanych z więcej niż jednego łańcucha polipeptydowego. Sposób asocjacji podjednostek białkowych w większe agregaty. Typy białek: strukturalne (wzmacniają i ochraniają komórki), zapasowe (zapasowe substancje pokarmowe), transportowe (transport określonych substancji między komórkami), regulatorowe (niektóre pełnią funkcje hormonów – insulina), kurczliwe (uczestniczą w ruchach komórek), ochronne (chronią organizm przed obcymi ciałami), enzymy (katalizują określone reakcje chemiczne). Funkcje: kataliza enzymatyczna, transport i magazynowanie, uporządkowany ruch, funkcje mechaniczno-strukturalne, ochrona immunologiczna, wytwarzanie i przekazywanie impulsów nerwowych, kontrola wzrostu komórek.
LIPIDY - grupa związków chemicznych, których głównym składnikiem są kwasy tłuszczowe. Tłuszcze proste: tłuszcze właściwe – estry glicerolu i wyższych kw. tłuszczowych; woski - estry wyższych alkoholi jednowodorotlenowych i wyższych kw. tłuszczowych. Tłuszcze złożone (w cząsteczkach oprócz alkoholu i kw. tłuszczowych występują inne składniki): fosfolipidy, glicerolipidy, sterole. Funkcje – stanowią materiał energetyczny, budulcowy, budują błonę komórkową, substrat syntezy hormonów i witamin, skład ściany komórkowej, chronią rośliny przed utratą wody i czynnikami zewnętrznymi, warstwa termoizolacyjna u zwierząt.
ENZYMY – katalizatory, które zmieniają szybkość reakcji, same nie ulegając zmianie. Są wysoce specyficzne, ich aktywność może być regulowana. Zmniejszają energię aktywacji niezbędną zapoczątkowania reakcji. Enzym posiada miejsce aktywne, do którego dostaje się substrat - łączy się z enzymem w kompleks aktywny ES. Miejsce aktywne znajduje się najczęściej blisko powierzchni cząsteczki (bruzdy lub wgłębienia), reagujące cząsteczki substratu zajmując te miejsca zbliżają się do siebie, co ułatwia reakcję. Kształt centrum nie odpowiada dokładnie kształtowi cząsteczki substratu, po zawiązaniu substratu z enzymem następuje indukowane dopasowanie. Apoenzym – białkowa część enzymu, wymaga obecności koenzymu by stać się aktywnym enzymem. Holoenzym – aktywny enzym (apoenzym + koenzym). Koenzym – organiczny kofaktor enzymu, zwykle uczestniczy w reakcji chemicznej jako nośnik e, p lub określonych grup chemicznych; luźno związana część niebiałkowa. Podział: 1. Oksydoreduktazy – kataliza reakcji oksydacyjno-redukcyjnych; 2. Transferazy – kataliza przenoszenia grup funkcyjnych z cząsteczki donora na cząsteczkę akceptora; 3. Hydrolazy – katalizują reakcje hydrolizy; 4. Liazy – katalizują określone reakcje powstawania lub rozpadu podwójnych wiązań; 5. Izomerazy - katalizują przemianę cząsteczki z jednej formy izomerycznej w inną; 6. Ligazy – katalizują sprzężone z hydrolizą ATP określone reakcje łączenia się dwu cząsteczek.
CZYNNIKI WPŁYWAJĄCE NA AKTYWNOŚĆ ENZYMÓW – stężenie enzymu – przy nadmiarze substratu S szybkość reakcji jest proporcjonalna do stężenia enzymu E. Zależność szybkości reakcji od stężenia E uwidacznia się wyraźnie tylko w początkowym okresie jej przebiegu. Natężenie katalizy zmniejsza się zwykle w miarę upływu czasu – spadek ilości S, denaturacja części białkowej enzymu. Stężenie substratu – zwiększenie stężenia S powoduje wzrost szybkości reakcji. Szybkość wzrasta tylko do pewnego momentu, osiągając wartość maksymalną. Dalszy wzrost stężenia S nie wpływa znacząco na przyrost aktywności katalitycznej enzymu (brak wolnych miejsc aktywnych). Szybkość maksymalna – wszystkie cząsteczki E biorą udział w katalizie, wszystkie miejsca aktywne zostają wysycone substratem S, tworząc aktywne kompleksy ES. Przy dużym nadmiarze substratu przebieg reakcji jest nawet częściowo hamowany. Temperatura – istotny czynnik wpływający na szybkość reakcji. Enzymy działają w ograniczonym zakresie temperatur. Przy niskich temp. enzymy praktycznie nie wykazują działania, w miarę wzrostu temperatury wzrasta szybkość katalizowanej reakcji, osiągając wartość maksymalną (optymalna), po czym maleje na skutek stopniowej denaturacji białek. pH – dla każdego enzymu istnieje optymalne pH, przy którym jego aktywność jest największa. Niewielkie nawet odchylenie od optimum pH powoduje spadek aktywności enzymu. W krańcowo niskim lub wysokim pH następuje denaturacja. Aktywatory – czynniki chemiczne przyspieszające aktywność (np. jony metali)
INHIBITORY – drobnocząsteczkowe substancje hamujące w sposób wybiórczy działanie enzymów, substancje naturalne występujące w ustroju lub wprowadzane do organizmu z zewnątrz. Inhibicja kompetecyjna – inhibitor konkuruje z właściwym substratem o centrum aktywne – odwracalna. Inhibicja niekompetecyjna – inhibitor łączy się z wolnym enzymem lub kompleksem ES – często nieodwracalna (trwale inaktywuje lub niszczy enzym, gdy połączy się z jego grupą funkcyjną).

EKSPRESJA GENÓW to synteza RNA i synteza białka. Sekwencja zasad w DNA przepisywana jest na sekwencję aminokwasów w białkach. Zasada przepływu informacji genetycznej w przeciętnej komórce:
Informacja o każdym rodzaju RNA zapisana jest w genie.
Transkrypcja - Transkrypcją nazywamy przepisanie informacji genetycznej z DNA na RNA. - Transkrypcja zachodzi w jądrze na odcinku DNA, który odpowiada genowi kodującemu określone białko lub RNA. Nici DNA w obrębie genu ulegają rozpleceniu. - Matrycą dla syntezy RNA jest tylko jedna nić DNA zwana matrycowym pasmem DNA. Transkrypcji ulegają zarówno ekzony, jak i introny u eukariotów. – Do transkrypcji potrzebne są: trifosforany nukleotydów, fragment DNA (gen) jako matryca i polimerazy RNA. - U prokariotów występuje jedna polimeraza RNA; w syntezie wszystkich trzech rodzajów RNA u eukariotów występują trzy polimerazy jądrowe i dwie w organellach cytoplazmatycznych. Etapy transkrypcji - Inicjacja – rozpoczyna się rozpoznaniem przez polimerazę RNA specyficznej sekwencji zasad w DNA, zwanej promotorem. Następuje związanie się polimerazy RNA z promotorem i rozsunięcie nici DNA. W komórkach eukariotycznych przed inicjacją dochodzi do usunięcia histonów i odsłonięcia DNA. - Elongacja – polega na wstawieniu odpowiednich nukleotydów i łączeniu ich ze sobą. Polimeraza RNA przesuwa się wzdłuż DNA i wydłuża łańcuch RNA, przy czym nukleotydy są włączane zgodnie z regułą dopełniania zasad: G -> C; C -> G; T-> A; A -> U. - Terminacja – etap elongacji kończy się, gdy polimeraza RNA dotrze do sekwencji kończącej transkrypcję.
Kompleks polimeraza – DNA – RNA rozpada się.
W komórkach prokariotycznych produktem transkrypcji jest RNA, który po niewielkiej obróbce jest gotowy do syntezy białka. Geny kodujące enzymy jednego szlaku metabolicznego leżą blisko siebie i ulegają jednoczesnej transkrypcji.
– W komórkach eukariotycznych: bezpośrednimi produktami transkrypcji są formy prekursorowe określane jako: pre-mRNA, pre-tRNA, pre-rRNA, które po modyfikacji potranskrypcyjnej ulegają przekształceniu w aktywne biologicznie cząsteczki RNA (usuwanie intronów z hnRNA i składanie ekzonów w jedną całość mRNA) i transportowane są z jądra do cytoplazmy, mRNA zawiera informację o budowie tylko jednego białka (monocistronowy mRNA). - Translacja to proces biosyntezy białka, w którym biorą udział: mRNA – matryca, w której zakodowana jest informacja o pierwszorzędowej strukturze konkretnego białka, tRNA – transportuje aminokwasy na miejsce syntezy białek, rybosomy – struktury, które umożliwiają odszyfrowanie informacji i odpowiednie ułożenie aminokwasów w białku, aminokwasy, ATP jako podstawowe źródło energii. - Aminokwasy ulegają przed translacją aktywacji i przeniesieniu na tRNA, przy udziale enzymu syntetazy powstaje kolejno: aminokwas + ATP ->aminoacylo AMP + 2 P
aminoacylo AMP + tRNA -> aminoacylo tRNA (w skrócie aatRNA), np. glicylo tRNA (tRNAGly), metionylo tRNA (tRNAMet)
– Aminokwasem inicjującym translację u prokariotów jest formylometionina, u eukariotów metionina, którym odpowiada kodon mRNA – AUG.
Etapy translacji – Inicjacja – inicjatorowy tRNAMet łączy się z mniejszą podjednostką rybosomu, następnie dołącza się mRNA w ten sposób, że naprzeciwko startowego kodonu AUG na mRNA znajduje się antykodon tRNAMet w miejscu P rybosomu. Z kompleksem inicjującym łączy się większa podjednostka rybosomu. – Elongacja – polega na dobudowywaniu kolejnych aminokwasów i wydłużaniu peptydu. Translacja odbywa się w kierunku 5' -> 3' na mRNA. W wolne miejsce A na rybosomie przyłącza się następny aatRNA poprzez przyłączenie antykodonu tRNA z komplementarnym do niego kodonem mRNA. Powstaje wiązanie peptydowe między grupą NH2 aminokwasu w miejscu A a grupą karboksylową aminokwasu w miejscu P. Aminokwas z miejsca P zostaje odłączony od tRNA i przyłączony do aatRNA w miejscu A. Enzym transferaza peptydylowa przenosi aminokwasy i przesuwa mRNA. Uwolniona cząsteczka tRNA opuszcza miejsce P rybosomu. Następuje translokacja peptydu z miejsca A do P, matryca i rybosom przesuwają się w kierunku końca 3' mRNA. Wolne miejsce A zajmuje następny aatRNA. Proces ten powtarza się. W trakcie syntezy białka nowe aminokwasy dodawane są do końca karboksylowego. Łańcuch peptydowy wydłuża się. - Terminacja – syntezę łańcucha peptydowego kończą tzw. czynniki uwalniające, które rozpoznają kodony terminacyjne (kodony „stop” – UAA, UGA, UAG) niekodujące żadnego aminokwasu. Sygnałem do zakończenia translacji jest sytuacja, gdy jeden z kodonów „stop” znajdzie się w miejscu A rybosomu. – W translacji może brać udział wiele rybosomów, zwanych polisomem lub polirybosomem, związanych z jedną cząsteczką mRNA.
Po translacji rybosomy rozpadają się na podjednostki, a uwolnione białko ulega dalszej obróbce w RE (retikulum endoplazmatycznym) i uzyskuje określone funkcje.
GLIKOLIZA
Metabolizm węglowodanów dotyczy przede wszystkim glukozy, która we wszystkich komórkach ssaków jest metabolizowana w procesie glikolizy do pirogronianu. Glikoliza może przebiegać zarówno w warunkach tlenowych (aerobowych) i beztlenowych (anaerobowych) oraz może dostarczać stosunkowo małych ilości ATP. Glikoliza zachodzi w cytosolu komórki, gdzie znajduje się większa część enzymów szlaku glikolitycznego.
Glikoliza jest nie tylko podstawową drogą metabolizmu glukozy prowadzącą do wytwarzania acetylo-CoA i utleniania w cyklu kwasu cytrynowego, lecz także stanowi główny szlak metabolizmu fruktozy i galaktozy pochodzenia pokarmowego. Zasadnicze znaczenie to, że glikoliza może dostarczać ATP w nieobecności tlenu, co pozwala mięśniom szkieletowym funkcjonować sprawnie przy niedostatecznych procesach aerobowych. Miesień sercowy, przystosowany do warunków tlenowych, charakteryzuje się małą aktywnością glikolityczną.
Etapy glikolizy są następujące:
1. Glukoza przez fosforylację z udziałem heksokinazy w obecności ATP jest przekształcana w glukozo-6-fosforan.
2. Glukozo-6-fosforan (aldoza) ulega izomeryzacji katalizowanej przez izomerazę glukozofosforanową w fruktozo-6-fosforan (ketoza).
3. Fruktozo-6-fosforan jest fosforylowany z udziałem fosfofruktokinazy w obecności ATP w fruktozo-1,6-bisfosforan.
4. Fruktozo-1,6-bisfosforan (6 atomów węgla) jest rozszczepiany przez aldolazę na dwie cząstki: aldehyd 3-fosfoglicerynowy (3 atomy węgla) i fosfodihydroksyaceton (3 atomy węgla).
5. Aldehyd 3-fosfoglicerynowy jest dalej wykorzystywany w procesie glikolizy i jest on przekształcany do 1,3-bisfosfoglicerynianu. Reakcję katalizuje dehydrogenaza aldehydu 3-fosfoglicerynowego z użyciem nieorganicznego fosforanu i NAD H⁺.
6. 1,3-bisfosfoglicerynian jest przekształcany do 3-fosfoglicerynianu. Reakcję katalizuje kinaza fosfoglicerynianowa tworząca też ATP.
7. 3-fosfoglicerynian jest przekształcany w 2-fosfoglicerynian przez fosfogliceromutazę.
8. Enolaza katalizuje odwodnienie 2-fosfoglicerynianu i powstanie fosfoenolopirogronianu.
9. Kinaza pirogronianowa katalizuje utworzenie pirogronianu i ATP. 
Znaczenie glikolizy
1. Wytwarzanie ATP; w reakcjach szlaku glikolitycznego bezpośrednio powstają tylko dwie cząsteczki ATP na jedną cząsteczkę glukozy. Sumaryczna reakcja przekształcenia glukozy w pirogronian jest następująca: 
glukoza + 2P_i + 2ADP + 2NAD⁺ → 2 cząsteczki pirogronianu + 2ATP + 2NADH + 2H⁺ + + 2H₂O. 
2. Wytwarzanie intermediatów, np. acetylo-CoA - prokursora w syntezie kwasów tłuszczowych i cholesterolu.
3. Glikoliza dostarcza także substratów do cyklu kwasu cytrynowego i fosforylacji oksydacyjnej.
CYKL PENTOZOFOSFORANOWY
NADH i NADPH pełnią całkowicie odmienne funkcje w większości reakcji biochemicznych. NADH jest utleniany w łańcuchu oddechowym w celu wytwarzania energii gromadzonej w ATP w drodze fosforylacji oksydacyjnej. Natomiast NADPH spełnia rolę donora protonów i elektronów w redukcyjnych procesach biosyntezy. NADH i NADPH pomimo ich podobnej struktury chemicznej (NADPH różni się tylko od NADH grupą fosforanową przy atomie węgla w pozycji 2 jednej z ryboz) nie mogą się zastępować wzajemnie w procesach metabolicznych, dlatego też komórka musi przeprowadzać wiele reakcji specyficznie tworzących NADPH. Reakcje te zgrupowane są w szlaku pentozofosforanowym, który zachodzi w cytosolu i ma istotne znaczenie w tych tkankach (tkanka tłuszczowa, gruczoły mleczne i kora nadnerczy), w których syntetyzowane są kwasy tłuszczowe i steroidy z acetylo-CoA. Aktywność tego szlaku jest niewielka w tkankach, które nie syntetyzują ani kwasów tłuszczowych, ani steroidów, np. w mięśniach szkieletowych. Podstawowym zadaniem reakcji szlaku jest utlenianie glukozo-6-fosforanu do rybozo-5-fosforanu i wytwarzanie NADPH:
glukozo-6-fosforan + 2NADP⁺ + H₂O → rybozo-5-fosforan + 2NADPH + 2H⁺ + CO₂.
Szlak pentozofosforanowy ma trzy etapy:
1. Reakcje utleniania przekształcające glukozo-6-fosforan w rybulozo-5-fosforan z wytworzeniem dwóch cząsteczek NADPH. Glukozo-6-fosforan jest utleniany przez dehydrogenazę glukozo-6-fosforanową do 6-fosfoglukono-δ-laktonu Podczas tej reakcji dochodzi do wytworzenia NADPH. Następnie 6-fosfoglukono-δ-lakton jest hydrolizowany przez laktonazę do 6-fosfoglukonianu, który dalej w obecności dehydrogenazy 6-fosfoglukonianowej jest przekształcany w rybulozo-5-fosforan. Reakcja katalizowana przez dehydrogenazę 6-fosfoglukonianową jest dekarboksylacją oksydacyjną. Ponadto reakcja katalizowana przez dehydrogenazę glukozo-6-fosforanową jest nieodwracalna, a enzym ten jest regulowany przez NADP⁺. Kiedy komórka zużywa NADPH, to zwiększające się stężenie NADP⁺stymuluje dehydrogenazę glukozo-6-fosforanową, wskutek czego działanie szlaku i regeneracja NADPH przebiegają szybciej.
2. Izomeryzacja rybulozo-5-fosforanu do rybozo-5-fosforanu z udziałem izomerazy pentozofosforanowej (rybozofosforanowej).
3. Powiązanie szlaku pentozofosforanowego z glikolizą działaniem transketolazy i transaldolazy. Enzymy te katalizują trzy reakcje odwracalne. W rezultacie w przebiegu tych reakcji z trzech pentoz powstają dwie heksozy i jedna trioza. Transketolazy przenoszą jednostki dwuwęglowe, a transaldolazy – trójwęglowe. Cukrem dostarczającym fragmentów dwu- lub trójwęglowych jest zawsze ketoza, natomiast akceptorem zawsze aldoza. Pierwszą z trzech reakcji łączących szlak pentozofosforanowy z glikolizą jest powstawanie z dwóch pentoz aldehydu 3-fosfoglicerynowego i sedoheptulozo-7-fosforanu. Donorem fragmentu dwuwęglowego w tej reakcji jest ksylulozo-5-fosforan (powstały po przekształceniu rybulozo-5-fosforanu z udziałem epimerazy pentozofosforanowej). Następnie aldehyd 3-fosfoglicerynowy i sedoheptulozo-7-fosforan reagują, tworząc fruktozo-6-fosforan i erytrozo-4-fosforan. Reakcję tę katalizuje transaldolaza. W trzeciej reakcji odbywa się synteza fruktozo-6-fosforanu i aldehydu 3-fosfoglicerynowego z erytrozo-4-fosforanu i ksylulozo-5-fosforanu z udziałem transaldolazy. Po zsumowaniu wszystkich trzech reakcji otrzymujemy:
2 ksylulozo-5-fosforan + rybozo-5-fosforan → 2 fruktozo-6-fosforan + 
                                                                    ← + aldehyd 3-fosfoglicerynowy.
Reakcje katalizowane przez transketolazę i transaldolazę są odwracalne, dlatego końcowe produkty szlaku pentozofosforanowego mogą się zmieniać w zależności od metabolicznych potrzeb komórki. Zatem, gdy komórka potrzebuje NADPH, a nie ma zapotrzebowania na rybozo-5-fosforan, ten ostatni ulega przekształceniu w glikolityczny intermediat i jest włączony do glikolizy. W odwrotnej sytuacji, gdy zapotrzebowanie na rybozo-5-fosforan znacznie przekracza zapotrzebowanie na NADPH, transketolaza i transaldolaza działają w odwrotnym kierunku, przekształcają fruktozo-6-fosforan i aldehyd 3-fosfoglicerynowy, pobrane z glikolizy, w rybozo-5-fosforan.
Znaczenie szlaku pentozofosforanowego: 
- tworzenie NADPH dla redukujących syntez takich jak synteza kwasów tłuszczowych i steroidów
- przekształcanie heksoz w pentozy, a w szczególności w rybozo-5-fosforan. Rybozo-5-fosforan lub jego pochodne są potrzebne do syntezy RNA, DNA, NAD⁺, FAD, ATP, koenzymu A i innych ważnych cząsteczek
- dostarczenie CO₂, który jest charakterystycznym produktem tego szlaku.