1. PRZECIWCIAŁO - to białko skierowane przeciwko konkretnemu antygenowi;

Wydzielane są przez komórki plazmatyczne (czyli pobudzone limfocyty B) w przebiegu odpowiedzi immunologicznej typu humoralnego;

2. BUDOWA PRZECIWCIAŁA

-cząsteczka immunoglobuliny składa się z dwóch rodzajów łańcuchów polipeptydowych”

łańcucha lekkiego - L o masie 25 kDa

łańcucha ciężkiego - H o masie 50 kDa.

-L₂H₂ -skład podjednostek w cząsteczce przeciwciała;

-łańcuch L połączony jest z łańcuchem H wiązaniem dwusiarczkowym;

-łańcuchy H są związane ze sobą przynajmniej jednym wiązaniem dwusiarczkowym;

-łańcuch L zawiera dwie domeny homologiczne;

-każdy z łańuchów H ma cztery domeny immunoglobulinowe;

-przeciwciało przyjmuję konformację przypominającą kształtem literę Y;

__________________________________________________________________________________

- fragment F_c - zawiera dwie końcowe domeny immunoglobulinowe, znajdujące się na końcach karboksylowych każdego łańcucha H; nie wiąże antygenu, pośredniczy w procesach obronnych zwanych funkcjami efektorowymi;
- fragment F_ab - utworzone przez 2 domeny immunoglobulinowe z końców aminowych każdego z łańcuchów H i dwie domeny z końców aminowych każdego z łańcuchów L; zdolne do wiązania antygenu;

Każdy z fragmentów F_ab zawiera 1 miejsce wiązania antygenu. Ponieważ nienaruszona cząsteczka IgG ma 2 składniki F_ab, przeto ma 2 miejsca wiązania antygenu i może się krzyżowo wiązać z licznymi antygenami. Dwa fragmenty F_ab i fragment F_c w nienaruszonej cząsteczce IgG połączone są ze sobą elastycznym fragmentem polipeptydowym, który pozwala na zmianę szerokości kąta między podjednostkami F_ab. Ten rodzaj ruchliwości zwany jest zmiennością segmentalną(ułatwia tworzenie kompleksów antygen-przeciwciało).

3. REJONY ZMIENNE I STAŁE

Połowa łańcucha L z końca karboksylowego i ¾ łańcucha H z końca karboksylowego są bardzo podobne we wszystkich przeciwciałach;

Fragment białka na końcu aminowym każdego z łańcuchów jest znacznie zmienny - zawiera 3 hiperzmienne rejony zbudowane z 7 do 12 aminokwasów;

Rejony zmienne - domeny immunoglobulinowe zlokalizowane na końcu aminowym każdego z łańcuchów;

Rejony stałe - pozostałe domeny immunoglobulinowe, bardzo podobne we wszystkich przeciwciałach

REJONY ZMIENNE. Dwa różne przedstawienia rejonów zmiennych łańcucha L (kolor żółty) i łańcucha H (kolor niebieski); regiony determinujące dopasowanie (CDR) są oznaczone kolorem czerwonym. Sześć regionów CDR łączy się razem tworząc miejsce wiązania.

4. ZWINIĘCIE IMMUNOGLOBULINOWE

Zwiniecie immunoglobulinowe. Domena immunoglobulinowa składa się z dwóch powierzchni o strukturze harmonijki β, połączonych wiązaniem dwusiarczkowym i oddziaływaniami hydrofobowymi. Na jednym z końców takiej struktury znajdują się 3 hiperzmienne pętle (=regiony determinujące dopasowanie=CDR). Trzy pętle (zawierające hiperzmienne sekwencje) tworzą potencjalną powierzchnię wiążącą antygen.

Zmienność sekwencji aminokwasowych w pętlach jest odpowiedzialna za powstanie szerokiego zestawu zróżnicowanych przeciwciał.
Lokalizacja końców N i C na przeciwległych końcach cząsteczki przeciwciała umożliwia rozciągniecie się domen i formowanie łańcuchów L i H.

5. Regiony kodujące łańcuchy lekkie kappa i gamma oraz region kodujący łańcuch ciężki. [Geny V (zmienności) nie kodują w całości regionu zmiennego łańcuchów L i H]

9. KLASY IMMUNOGLOBULIN

Immunoglobuliny należące do jednej z 5 klas zawierają taki sam łańcuch lekki połączony z innym łańcuchem ciężkim (γ, α, μ, δ lub ε). Dimer IgA oraz pentamer IgM poza łańcuchami L i H mają dodatkowo mały łańcuch polipeptydowy.

10. WŁAŚCIWOŚCI PRZECIWCIAŁ

1.Wiążą antygeny na powierzchni niektórych komórek np.
zakażonych wirusami lub nowotworowych, dzięki czemu
mogą indukować ich zniszczenie przez:

A) aktywację dopełniacza;

B) Indukcję immunofagocytozy;

C) Indukcje cytotoksycznosci komórkowej zależnej od przeciwciał;

2.Wiążąc antygen na powierzchni mikroorganizmów mogą
blokować ich wnikanie np. przez nabłonek jelit;

3. Wiążąc toksyny mogą blokować ich działanie;

11. POWINOWACTWO - siła wiązania pojedynczej determinanty antygenowej przez miejsce wiążące antygen w cząsteczce przeciwciała; siła wiązania antygenu przez pojedynczy paratop;

12. WARTOŚCIOWOŚĆ - to liczba determinantów antygenowych, którą może wiązać cząsteczka przeciwciała;

13. ZACHŁANNOŚĆ (AWIDNOŚĆ) - siła wiązania przeciwciała z cząsteczką wielodeterminantowego antygenu;

14. IZO- ALLO- I IDIOTYPY

IZOTYPOWE - różnice w budowie łańcuchów ciężkich umożliwiają podział na klasy np. IgM iIgE, etc. I podklasy, jak IgG1 czy IgG2. Identyczne w obrębie gatunku (Gosia, Monika i Wojtek mają te same determinanty izotopowe na swoich cząsteczkach IgG).

ALLOTYPOWE - różnice w budowie łańcuchów ciężkich i lekkich, głównie częściach stałych; identyczne u danego osobnika, różne allele tego samego genu (IgG Kasi i Zbyszka skierowane przeciw antygenom A będą się różniły determinantami allotypowymi)

IDIOTYPOWE - różnice w budowie części zmiennych łańcuchów polipeptydowych; unikatowe dla danej klasy limfocytu B; jeden klon limfocytów B wytwarza cząsteczki przeciwciał o identycznych determinantach idiotypowych;

15. Cząsteczka immunoglobuliny traktowana

A) pepsyną:

b) papainą

---